В данной статье проводится критический анализ методов конформационной протеомики: LiP-MS (лимитированный протеолиз с масс-спектрометрией) и недавно представленного PELSA (анализ локальной стабильности пептидов). Авторы исследуют утверждения предыдущего исследования, согласно которым метод PELSA демонстрирует количественную чувствительность, сопоставимую или превосходящую LiP-MS, включая зафиксированное 21-кратное изменение для белка FKBP1A при воздействии рапамицина. Путем повторного анализа публично доступных наборов данных было установлено, что заявленное 21-кратное преимущество является следствием несоответствия экспериментальных условий и использования недекларированных методов импутации (заполнения) данных. Исследование подчеркивает необходимость осторожности при выборе методов конформационной протеомики и указывает на методологические ошибки, которые могут искажать биологическую интерпретируемость результатов. Работа имеет высокую значимость для специалистов, занимающихся структурной биологией и разработкой лекарств с использованием масс-спектрометрии.